Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家專門致力于高質量的人血漿蛋白的分離和特性研究的重要生產商， 其產品非常適用于體內研究。在公司發展的第二個十年里，HTI將目光投向參與血液凝集和纖維蛋白溶解，以及骨代謝調節的蛋白的研究。HTI產品系列含有超 過100種高純度和特異性的蛋白，包括：酶原、酶、協同因子和抑制劑，同時還提供補體系列的單克隆和多克隆抗體。另外，HTI還提供一些技術服務，如：蛋 白定制、純化、修飾、科研合作等。

Protein S

HTI蛋白質S-HCPS-0090現貨

蛋白質S
的結構域結構蛋白質S的結構域結構如下：GLA =含有γ-羧基谷氨酸殘基的區域，EGF =含有與人表皮生長因子同源的序列的區域，TSR =凝血酶敏感區域，？=功能未知的區域，該區域取代了維生素K依賴性絲氨酸蛋白酶中發現的催化三聯體。

•  HCPS-0090 人蛋白S 

  尺寸	100微克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	不適用
  保質期（正確存放）	12個月

蛋白S是單鏈維生素K依賴性蛋白，被認為在凝血和補體級聯反應中均起作用（1,2）。血漿中循環的大約60％的蛋白S與C4b結合蛋白（C4BP）形成復合物。已經表明，損傷后，蛋白S與帶負電荷的磷脂的g-羧基谷氨酸（gla）依賴性結合可能起到將C4BP集中在細胞表面的作用。

在凝血系統中，蛋白質S起到抗凝血輔因子蛋白質的作用。在Ca2 +和磷脂囊泡（Kd = 6x10-9M）存在的情況下，活化的蛋白C（APC）與蛋白S形成1：1的化學計量配合物（3）。在蛋白質S的存在下，血漿和未刺激的血小板表面觀察到APC因子Va和VIIIa因子失活的速率有適度增加（3-10倍）。與C4BP結合的蛋白S不具有APC輔因子活性。近，已經描述了增強蛋白S活性的另一種結合蛋白（4）。凝血酶引起的蛋白S的蛋白水解失活已被提議作為該系統中的調節機制。凝血酶的單次切割通過去除含有gla結構域的NH2末端肽（Mr = 8000）消除了蛋白S輔因子的活性。

蛋白質S的結構域結構與其他依賴維生素K的凝血因子相似，但蛋白質S不具有催化三聯體。蛋白S是單鏈蛋白，在NH2末端結構域中包含10個gla殘基，在4個表皮生長因子（EGF）結構域中。

通過常規方法（9）和免疫親和色譜法的結合，從新鮮的冷凍血漿中分離出人蛋白S，如Jenny等人所述。（5）。純化的蛋白S以50％（體積/體積）甘油/水的形式提供，應儲存在-20°C下。通過SDS-PAGE分析確定純度。

本土化血漿，游離并與C4BP復合血漿濃度10 µg / ml（免費）（6）行動方式活化蛋白C的輔助因子分子量69,000（7）消光系數

等電點5.0-5.5（7）結構體單鏈，NH2-末端gla結構域，四個EGF結構域碳水化合物百分比7％（7）翻譯后修飾一個β-羥基天冬氨酸（8）十個gla殘基（7），三個β-羥基天冬酰胺（8）

1. 沃克，FJ，塞米恩。血栓。Hemostas。，10，131（1984）。
2. Dahlback，B。等人，Semin。血栓。Hemostas。，第10期，第139頁（1984）。
3. 沃克，FJ，生物化學雜志。Chem。，256，11128（1981）。
4. 沃克，FJ，生物化學雜志。Chem.261，10941（1986）。
5. Jenny，RJ等，制備。Biochem。，16，227（1986）。
6. 達爾貝克（Balhlback），生物化學。J.，209，837（1983）。
7. Discipio，RG，等人，Biochemistry，18，899（1979）。
8. Stenflo，J.，et al。，Proc.Natl.Acad.Sci.USA，87：2593-2404。Natl。學院 科學 美國，84，368（1987）。
9. Bajaj，SP等，制備。生物化學，13，191（1983）。